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免疫球蛋白的基本结构
补充说明：免疫球蛋白的基本结构
2021-07-05 10:26
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刘爱华 副主任医师 北京医院 三甲
擅长：擅长于对类风湿关节炎、痛风，骨关节炎，骨质疏松，强直性脊柱炎，银屑病关节炎，红斑狼疮、干燥综合征等疑难疾病的诊治，经验丰富。
提问
免疫球蛋白可以分为IgG、IgA等多种类型，其中IgG单体的基本结构是两条相同的轻链和两条相同的重链，它们通过链间二硫键相连接。重链H，即近氨基端四分之一或五分之一区域内的氨基酸；轻链L，即近氨基端二分之一区域内的氨基酸。通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端氨基酸序列变化很大，称为可变区，而羧基端则相对稳定，称为恒定区。免疫球蛋白的基本结构大概就是这样。
2022-09-22 11:58
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本周蛋白是免疫球蛋白的轻链单体或二聚体，属于不完全抗体球蛋白，分为κ型和λ型，其分子星分别为22000和44000，蛋白电泳时可在α2至γ球蛋白区带间的某个部位出现M区带，多位于γ区带及β-γ区之间。易从肾脏排出称轻链尿。可通过肾小球滤过膜滤出，若其量超过近曲小管所能吸收的极限，则从尿中排出，在尿中排出率多于白蛋白。肾小管对本周蛋白具有重吸收及异化作用，通过肾排泄时，可抑制肾小管对其他蛋白成分的重吸收，并可损害近曲、远曲小管，因而导致肾功能障碍及形成蛋白尿，同时有白蛋白及其他蛋白成分排出。本周蛋白在加热至40～60℃时可发生凝固，温度升至90～100℃时可再溶解，故又称凝溶蛋白。
